第一章 蛋白质
掌握蛋白质的化学组成,蛋白质和氨基酸的理化性质及分类,了解蛋白质的分子结构以及结构与功能的关系。
第一节 蛋白质的分子组成
一、组成蛋白质的元素
1、主要元素:C、H、O、N和S。
2、蛋白质元素组成的特点:各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。
3、定氮法测蛋白质的含量
蛋白质含量 = 样品含氮量´6.25(蛋白质系数)
第二节 结构单位——氨基酸
一、蛋白质的结构单位
1、常见氨基酸20种;
2、蛋白质的基本结构单位——L-a-氨基酸,两种氨基酸除外。
3、氨基酸的通式 : RCH(NH2)COOH
二、氨基酸的分类
按R-基结构和理化性质分:四类
三、氨基酸的理化性质
1、 两性解离及等电点
2、紫外吸收
3、茚三酮反应
第三节 肽
一、概念: 肽、肽键、肽单元、二面角、氨基酸残基。
二、书写方式
三、肽的命名
四、谷胱甘肽及其作用
第四节 蛋白质的结构
一、蛋白质的一级结构
1、定义
2、主要的化学键
3、一级结构与空间构象和生物学功能的关系
二、蛋白质的二级结构
1、定义
2、主要的化学键:氢键
3、蛋白质二级结构的主要形式及结构特点
三、蛋白质的三级结构
1、 定义
2、主要的化学键
3、结构特点
四、蛋白质的四级结构
1、定义
2、主要的化学键
第五节 蛋白质的理化性质
一、蛋白质的两性电离和等电点
二、蛋白质的胶体性质
蛋白质胶体稳定的因素
三、蛋白质的变性、复性
变性因素、原因、标志、性质改变
四、蛋白质的沉降特性
五、蛋白质的紫外吸收波长
六、蛋白质的呈色反应
重点与难点:20种氨基酸的结构、分类及性质,蛋白质一级结构及高级结构,蛋白质结构与功能的关系,蛋白质的理化性质。
第二章 核酸
掌握核酸的化学组成、分子结构及理化性质。
第一节 核酸的概述
一、核酸的分类及分布、功能
二、化学组成
1、主要元素组成
2、基本构成单位
第二节 核酸结构
一、核酸的一级结构
1、定义
2、化学键
二、核酸的空间结构与功能
(一)DNA的空间结构与功能
1、DNA的二级结构——双螺旋结构
DNA双螺旋结构模型要点
2、DNA的三级结构
DNA的三级结构概念
(1)原核生物DNA的三级结构
(2)真核生物DNA的三级结构
3、 DNA的功能
(二)RNA的空间结构与功能
1、mRNA
(1)mRNA的功能
(2)真核生物 mRNA结构特点:①帽子结构:m7GpppNm- ②3´末端有一个多聚腺苷酸(polyA)(80-250) 尾
2、tRNA
(1)tRNA的一级结构特点 :
(2) tRNA的二级结构——三叶草形 四环四臂
(3)tRNA的三级结构—— 倒L形
(4)RNA的功能:活化、搬运氨基酸到核糖体,参与蛋白质的翻译。
3、rRNA
(1)rRNA的结构:空间结构,较为复杂
(2) rRNA的功能
(3)rRNA的种类(根据沉降系数):
第三节 核酸性质
一、紫外吸收波长
二、DNA的变性
1、定义
2、因素
3、变性后其它理化性质变化:OD260增高 粘度下降 比旋度下降 浮力密度升高 酸碱滴定曲线改变 生物活性丧失
4、DNA变性的本质
5、增色效应
6、Tm概念及影响因素
三、DNA的复性与分子杂交
1、DNA复性、退火、减色效应的定义
重点与难点:核酸的化学组成、分子结构及理化性质。
第三章 生物催化剂-酶和维生素
掌握酶的概念、分类、化学结构及结构与功能的关系、酶的作用机理及影响酶促反应速度的因素以及维生素的概念、类别和功能。了解酶活性的调节、酶的命名。
第一节 酶的概述
一、概念和特性
二、酶的组成
第二节 分类与命名
一、分类:按催化反应的性质分六类。
二、命名:习惯命名法和系统命名法
第三节 酶的作用机制
一、酶的活性中心
1、定义
2、包括结合部位和催化部位
3、必需基团
4、常见的必需基团
二、酶催化的过程:3个学说。
三、降低反应活化能的因素
第四节 影响酶促反应速度的因素
影响因素包括有底物浓度、酶浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂
一、底物浓度对反应速度的影响
1、米氏方程及应用
2、Km值含义
3、Km的意义
二、酶浓度对反应速度的影响
当[S]>>[E],酶可被底物饱和的情况下,反应速度与酶浓度成正比。
三、温度对反应速度的影响
1、双重影响
2、最适温度 (optimum temperature):酶促反应速度最快时的环境温度。
四、 pH对反应速度的影响
五、抑制剂对反应速度的影响
(一)酶的抑制剂
(二)根据抑制剂抑制方式
1、不可逆性抑制作用
概念
2、可逆性抑制作用
(1)概念
(2)类型
六、激活剂对反应速度的影响
激活剂概念
第五节 调节酶类
一、别构酶:概念、特点
二、同工酶:概念、产生原因
三、共价修饰调节酶
四、酶原激活:概念、激活机理、原因和生物学意义
第六节 酶的分离提纯与活力测定
一、酶活力和活力单位概念
二、活力单位:国际单位和催量单位
第七节 微生素的概念、类别和功能
一、维生素概念
二、分类
三、命名
四、获取途径
五、缺乏原因
第八节 水溶性维生素
水溶性维生素:维生素B族、C
各维生素化学本质、功能、缺乏症、来源。尤其是活性形式可以作为哪些酶的辅助因子。
第九节 脂溶性维生素
脂溶性维生素:维生素A、D、E、K
各维生素化学本质、功能、缺乏症、来源
重点与难点:酶的概念、作用机理及影响酶促反应速度的因素。维生素的功能。
第四章 生物膜与物质运输
掌握膜的组成、结构和功能。
第一节 生物膜的组成
一、组成
1.类脂:磷脂和固醇类 性质:极性头部,非极性尾部
2.糖
3.蛋白质
第二节 生物膜的结构
一、结构要点
- 模型:流动镶嵌模型
第三节 生物膜的流动性与膜相变
一、生物膜的流动性
二、生物膜相变
三、影响相变温度(膜流动性)的因素:脂肪酸链的长短和脂肪酸链的不饱和度
第四节 生物膜的功能
一、信息传递 二、能量传递 三、识别功能
四、物质运输:
1、小分子:被动运输(简单扩散、帮助扩散);主动运输
2、大分子:内吞和外排
重点与难点:生物膜的结构和功能。
第五章 生物氧化
了解生物氧化的特点,掌握通过电子呼吸链生成水的基本过程以及ATP的产生、贮存和利用的机理。
第一节 生物氧化概述
一、概念:内容
二、自由能和氧化还原电位
三、高能化合物:定义 “~”;
ATP:结构,水解自由能(30.5kJ/mol),高能的原因、能量通货原因:
第二节 电子传递链
一、概念:线粒体膜上的电子传递系统
二、类别(NADH呼吸链、FADH2呼吸链)
1、 组分
2、排列顺序
3、 存在状态
4、电子传递抑制剂
第三节 氧化磷酸化
一、概念
二、类型:底物水平磷酸化 偶联磷酸化
三、机理:F1-F0因子、结构、概念、功能、化学渗透假说
四、有关氧化磷酸化物质运输(1)外源NADH运输穿梭系统:磷酸甘油穿梭、苹果酸穿梭、(2)ATP (3)Pi
五、解偶联作用:解偶联 2,4-二硝基苯酚作用机理
六、能荷
重点与难点:生物氧化中水的生成以及ATP的产生、贮存和利用的机理。
第六章 糖代谢
了解糖在生物体内的功能;掌握糖代谢的途径,特别是糖的分解代谢的过程及其生理意义。
- 代谢概念和意义
第二节 双糖与多糖的酶促降解
一、双糖的降解:
1、蔗糖(蔗糖合成酶、蔗糖酶途径)
2、麦芽糖降解
二、多糖的酶促降解:
1、淀粉水解和磷酸解
2、糖原的降解
第三节 糖酵解
一、概念和发生部位
二、代谢过程:底物转化为产物;调节部位、产能部位、关键酶。能量计算
三、意义
第四节 三羧酸循环
一、概念和发生部位
二、代谢过程:底物转化为产物;调节部位、产能部位、关键酶。能量计算
三、意义
第五节 磷酸戊糖途径(HMP途径)
一、概念和发生部位
二、历程和特点
第六节 糖类的生物合成
一、糖异生作用
二、蔗糖和淀粉的合成
重点与难点:糖代谢各途径及其生理意义。
第七章 脂代谢
了解脂类的生理功能。掌握脂肪分解与合成的基本途径。
第一节 生物体内的脂类
一、脂类的分类
二、生理作用
第二节 脂肪的降解
一、脂肪的酶促降解
二、 甘油的降解
三、脂肪酸的氧化
1、β-氧化学说概念
2、脂肪酸的氧化:活化、转运、β-氧化(四步反应)
3、n个碳的脂肪酸产生ATP数的计算
第三节 脂肪的生物合成
一、磷酸甘油的合成:甘油→磷酸甘油←磷酸二羟丙酮
二、脂肪酸合成酶系 (6种酶,1个酰基载体蛋白ACP,Ⅰ型:从头合成到16碳。
特点:(NADPH为还原力,丙二酸单酰CoA为直接底物)
NADPH的来源:磷酸戊糖途径,柠檬酸穿梭作用
重点与难点:脂肪分解与合成的基本途径。
第八章 蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢
了解蛋白质的生理功能和在体内氨基酸的来源去路。掌握氨基酸的一般分解途径、尿素合成,了解氨基酸的代谢、核苷酸的合成。
第一节 蛋白质的酶促降解
一、蛋白质降解
1、蛋白酶:各种专—性不同的蛋白酶
2、端解酶:氨肽酶,羧肽酶
第二节 氨基酸的分解和转化
一、脱氨基作用:氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用
二、脱羧基作用:直接脱羧基,羟化脱羧基
三、分解产物的去路
1、氨的去路 尿素的合成
2、酮酸的去路:合成氨基酸,氧化分解,生成糖或 脂;生糖氨基酸、生酮氨基酸
第三节 氨基酸的生物合成
重点与难点:氨基酸的一般分解代谢,氨的代谢,α- 酮酸的代谢。
第九章 核酸的酶促降解和核苷酸代谢
掌握核苷酸的生物合成,了解核苷酸的分解代谢。
- 核酸的酶促降解
- 核苷酸降解
第三节 核苷酸的生物合成
一、嘌呤核苷酸的合成代谢原料和途径——主要合成途径和补救途径
二、嘧啶核苷酸的合成代谢原料和途径——主要合成途径和补救途径
重点与难点:核苷酸的生物合成
第十章 核酸的生物合成
掌握DNA复制的特点、过程及生物学意义;掌握转录的概念、需要的酶、转录的过程和生物学意义。
- 生物遗传信息的传递
第二节 DNA的生物合成
一、DNA的复制
1、复制和半保留复制概念
2、E.coli中参与DNA复制的酶和辅助因子
3、原核生物的复制过程
二、反转录:反转录酶,机理
第三节RNA的生物合成
- 转录
1、概念:不对称转录,转录单位,顺反子
2、E.coli RNA聚合酶:结构、功能
3、转录过程:起始(启动子),延伸,终止(终止子,强终止,弱 终止,终子因子)
二、RNA的复制
重点与难点:DNA复制的特点、过程及生物学意义,RNA聚合酶的组成、结构和功能,转录的过程。
第十一章 蛋白质的生物合成
掌握三种RNA在蛋白质生物合成中的作用、翻译的过程。
第一节 蛋白质合成体系
一、mRNA:遗传密码:概念,起始密码子、终止密码子、密码的特点
二、tRNA:反密码子,同工受体tRNA,起始tRNA
三、核糖体
(1)组成:a.原核 b.真核:
(2)功能位点:A位,P位,肽基转移酶位点,mRNA结合位点
第二节 蛋白质的生物合成
一、氨基酸的活化
二、肽链的合成:
1、起始:起始信号(AUG,SD序列),起始tRNA,起始过程;
2、延长:进位(TU-TS循环),转肽(肽基转移酶, N→C),移位(移位酶, 5¢→3¢);
3、终止:终止因子(RF), 终止过程。
重点与难点:蛋白质翻译系统的组分、翻译过程。
第十二章 代谢调节
了解物质代谢的基本目的,掌握糖、脂、蛋白质三大物质代谢之间关系,明确代谢调节的概念和生理意义,基因表达的调控。
- 物质代谢的相互关系
第二节代谢调节
一、调节水平:酶水平(活性、含量),细胞水平,整体水平(激素,神经)
二、酶水平的调节:
1、酶活性的调节:酶原激活,共价调节(级联放大),反馈抑制(单价反馈,多价反馈,顺序反馈,协同反馈,累积反馈,同工酶反馈),前馈激活
2、酶合成的调节:操纵子学说:操纵子的组成(启动基因,操纵基因,结构基因),
酶合成的诱导(乳糖操纵子)
酶合成的阻遏(色氨酸操纵子)
重点与难点:物质代谢的相互联系。
参考书:
王冬梅, 吕淑霞.生物化学(第二版). 北京:科学出版社. 2018年2月.
郭蔼光, 范三红. 基础生物化学(第3版). 北京:高等教育出版社,2018年8月.
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